Un equipo internacional de investigadores, con participación española, ha logrado que los antibióticos contra la tuberculosis sean más eficaces, al modificar su estructura química y evitar que las bacterias los rechacen o exporten continuamente al exterior.
La investigación, realizada en ratones, se publica en la revista Nature Medicine, en la que sus autores describen una nueva familia de fármacos que son activos para matar a "Mycobacterium tuberculosis", la bacteria que causa la tuberculosis.
"Se trata de una nueva familia de antibióticos que no tienen ninguna relación, ni química ni estructural, con los que ya existen", dijo José Antonio Aínsa, de la Universidad de Zaragoza, y firmante de este artículo.
El estudio ha sido coordinado por el Hospital de Memphis (EE.UU.) y en él ha participado por parte española, además de Aínsa, Cristina Villellas, también de la Universidad de Zaragoza.
La tuberculosis es una de las enfermedades infecciosas con mayor incidencia a nivel mundial, con 8,6 millones de enfermos en el pasado año 2012, "permitirá diseñar antibióticos más eficaces, al modificar su estructura química y evitar de este modo que las bacterias los rechacen o exporten al exterior continuamente".
Este logro evitará que las bacterias puedan utilizar sus propios mecanismos de resistencia frente a estos nuevos antibióticos.
El estudio comenzó hace casi dos décadas, de la mano de Aínsa, al iniciar una nueva línea de trabajo sobre el desarrollo de antimicrobianos y mecanismos de resistencia.
Aínsa comenzó estudiando unas proteínas de M. tuberculosis denominadas bombas de eflujo, que reconocen los antibióticos que penetran en la bacteria y los expulsan al exterior, con lo que los antibióticos pierden actividad y la bacteria puede volverse resistente a ellos.
En concreto, los nuevos fármacos se llaman espectinamidas y se han obtenido a partir del antibiótico natural espectinomicina -proveniente de una bacteria-, mediante síntesis química. Asimismo en su diseño se ha tenido en cuenta la estructura del ribosoma, el orgánulo bacteriano al que se unen e inactivan para llevar a cabo su acción antibacteriana.
Fuentes: EFE
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